The Rice Resistance Protein Pair RGA4/RGA5 Recognizes the Magnaporthe oryzae Effectors AVR-Pia and AVR1-CO39 by Direct Binding
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Abstract
Resistance (R) proteins recognize pathogen avirulence (Avr) proteins by direct or indirect binding and are multidomain proteins generally carrying a nucleotide binding (NB) and a leucine-rich repeat (LRR) domain. Two NB-LRR protein-coding genes from rice (Oryza sativa), RGA4 and RGA5, were found to be required for the recognition of the Magnaporthe oryzae effector AVR1-CO39. RGA4 and RGA5 also mediate recognition of the unrelated M. oryzae effector AVR-Pia, indicating that the corresponding R proteins possess dual recognition specificity. For RGA5, two alternative transcripts, RGA5-A and RGA5-B, were identified. Genetic analysis showed that only RGA5-A confers resistance, while RGA5-B is inactive. Yeast…
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Authors
15- SCStella CésariCorresponding
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- GTGaëtan Thilliez
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- CRCécile Ribot
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- VCVéronique Chalvon
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- CMCorinne Michel
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Topics & keywords
- Biology
- Effector
- Gene
- Genetics
- Leucine-rich repeat
- ATP-binding cassette transporter
- Protein domain
- Cell biology
- Affordable and clean energy